科学家已经证明，年轻小鼠血液中含有丰富的蛋白质可以延缓衰老过程，提高老年小鼠的活动水平。该研究由圣路易斯华盛顿大学医学院的研究人员进行，结果发表在2019年6月13日的细胞代谢杂志上。所讨论的蛋白质是一种叫做细胞外烟酰胺磷酸核糖转移酶(eNAMPT)的酶，它催化烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)的产生，这是一种存在于体内每个细胞中的分子。NAD是线粒体中电子传递链的重要组成部分，线粒体是负责在细胞中产生能量的细胞器。 随着年龄的增长，NAD急剧下降，因此，科学家认为增加NAD的数量可能会延

密苏里大学(MU)的科学家们报告说，他们使用一种新的方法来发现蛋白质如何离开大肠杆菌细胞内部，他们的发现可能对我们如何基于这些运动治疗疾病产生重要影响。他们在Science Advances上发表了他们的研究(“直接可视化大肠杆菌转运酶与脂质双分子中的前体蛋白结合”)。“大肠杆菌通过包含SecA和转位子SecYEG的转位酶输出蛋白质。活性转位的结构变化是一般分泌系统功能的基础，但直接可视化动力学一直是一个挑战。我们使用原子力显微镜(AFM)将脂质双层

Salk科学家开发了一种新的高通量技术，用于确定细胞中哪些蛋白质相互作用。映射这种交互网络或“interactome”在过去一直很缓慢，因为可以一次测试的交互次数有限。6月26日发表于“自然方法”的新方法让研究人员在一次实验中测试了数千种蛋白质之间的数百万种关系。“这种新方法的强大之处在于我们现在必须扩大它的能力，”Salk基因组分析实验室教授兼主任，霍华德休斯医学研究所研究员Joseph Ecker说。&ldqu

发现基因的功能需要克隆DNA序列并表达它。到目前为止，这是一次基于一个基因进行的，造成了瓶颈。罗格斯大学 - 新不伦瑞克省的科学家与约翰霍普金斯大学和哈佛医学院合作，发明了一种同时克隆数千个基因并从DNA样本中创建大量蛋白质库的技术，可能开创了功能基因组学的新时代。“我们认为快速，经济，高通量的蛋白质和其他遗传元件的克隆将极大地加速生物学研究，以发现基因组编码分子的功能，并与新的基因组测序数据出现的速度相匹配，”Biju说。 Parekkadan，罗格斯大学 -

新研究为蛋白质动力学如何控制一组称为丝氨酸蛋白酶的酶的活性提供了机制。由于丝氨酸蛋白酶在血液凝固，先天免疫系统和组织重塑中起关键作用，因此该结果对于开发用于治疗各种疾病的新药可能是重要的。通常认为蛋白质具有稳定的三维结构，具有明确限定的肽链折叠。然而，肽链似乎经历小的或大的运动，其不断地改变蛋白质的三维结构。这些三维结构的不断变化被称为蛋白质动力学。虽然已经确定蛋白质动力学在一组称为丝氨酸蛋白酶的酶的活性水平中起关键作用，但这些观察背后的机制仍然是难以捉摸的。由于丝氨酸蛋白酶的活性水平

线粒体以其作为真核细胞发电站的作用而闻名，它具有许多重要功能。关于精确蛋白质组成以及单个蛋白质功能的知识对于理解细胞生物学的基本过程和由细胞缺陷引起的疾病是必不可少的。由Bettina Warscheid教授，Nikolaus Pfanner教授和Nils Wiedemann教授领导的Freiburg，Homburg和Rehovot(以色列)大学的科学家团队发现，计算并确定了未知的新线粒体蛋白质功能在模型生物面包酵母中。该研究将成为对线粒体生物学感兴趣的研究人员的信息来源 - 从酵母到

Titin是构成所有脊椎动物肌肉的蛋白质之一;它是一种弹性蛋白质，通过重折叠并恢复其原始状态而起到弹簧的作用。“从许多角度研究蛋白质进化：它的热稳定性，功能和结构，但没有人研究过蛋白质的机械性质的演变。对于titin来说，鉴于其功能，这是一种特别合适的方法，”佩雷斯·希门尼斯。在这项研究中，他们选择了来自不同分类群和不同大小的30多种动物。“许多动物的完整基因组已经可以获得，所以我们做的第一件事就是用大约30个四足动物的titin序列建

在冷冻EM实验期间将蛋白质样品置于电子显微镜下的常规方法在获得蛋白质结构的最佳图像时可能会失败。根据Salk领导的一项新研究，在某些情况下，倾斜一片冷冻蛋白质 - 在显微镜下放置10到50度 - 提供更高质量的数据，并可以更好地了解各种疾病。科学家Dmitry Lyumkis。“人们之前曾试图实施倾斜，但存在很多挑战，”Salk研究所的Helmsley-Salk研究员，新作品的高级作者Lyumkis在7月3日出版的“自然方法”杂志上说。&

研究人员对某些蛋白质有助于人体免疫防御机制的机制有了新的认识。诸如病毒或细菌的病原体被包裹在膜泡中并在那里变得无害。所谓的鸟苷酸结合蛋白在这方面至关重要。他们如何为来自波鸿鲁尔大学，Paul-Ehrlich-Institut和科隆大学的研究人员以及来自埃尔兰根和日内瓦的其他合作伙伴的研究过程做出贡献。由来自波鸿卓越集团Resolv的Christian Herrmann博士和Sergii Shydlovskyi博士领导的团队以及现在位于Langen的Paul-Ehrlich-Instit

虽然很多关于阿尔茨海默病的事情仍然是一个谜，科学家确实知道，这种疾病的进展部分涉及一种叫做tau的正常蛋白质，聚集在脑细胞内形成绳状内含物，最终扼杀神经元。然而，直到现在，这种蛋白质如何从其可溶性液态转变为固态纤维仍然未知。发现一个意想不到的tau属性，UC Santa Barbara物理化学家Song-I Han和神经生物学家Kenneth S. Kosik已经对蛋白质从一个状态转变为另一个状态的能力有了新的认识。 值得注意的是，tau可以与RNA复合物凝聚成高度紧凑的“

蛋白质构成了一个多样化的分子，在从催化反应到帮助对抗感染到通过身体输送氧气等各个方面发挥着关键作用。现在，哈佛大学的科学家们开始为这种多样性的驱动因素提供答案。在化学和化学生物学教授Eugene Shakhnovich和Shakhnovich实验室的研究生Amy Gilson的带领下，研究人员发现蛋白质的稳定性在不同蛋白质结构的进化中起着重要作用。该研究还表明，蛋白质的多样性很可能是从少数祖先进化而来的。 “我们在本文中讨论了两个基本问题。一个是我们看到的所有多样性是从少数

科学家们已经发现了一种蛋白质-Ptbp2-控制着200多种基因的网络，这些基因是精子发育和传播的关键。该蛋白质通过调节精子发育的每个阶段中RNA的加工方式起作用。该研究发表在凯斯西储大学医学院RNA科学与治疗中心助理教授Donny Licatalosi博士的Cell Reports上。发育精子不断切碎和修剪其遗传物质。这个过程 - “剪接” - 允许细胞选择每个发育阶段所需的基因。剪接产生小的修剪RNA片段作为蛋白质蓝图。通过使用不同的修剪模式 - &ldquo

与比利时几家机构有关的三位研究人员开发了一种生物信息学工具，可以将36种近交小鼠品系的蛋白质编码基因与C57BL / 6J菌株进行比较。在他们发表在美国国家科学院院刊上的论文中，Steven Timmermans，Marc Van Montagu和Claude Libert描述了该工具，他们使用它创建的数据库以及其他研究人员的应用程序。科学家利用老鼠来测试的想法，无论是行为或身体，但与这个新的工作笔记，研究人员，不是所有的毒株特定物种的小鼠是相同的。例如，一种常见菌株中的基因突变可导致

生活在南极冰冷水域的细菌通过抓住冰面而生存下来。埃因霍温科技大学(TU / e)，女王大学(加拿大)和耶路撒冷希伯来大学(以色列)的一组研究人员详细介绍了细菌用来做这种活动的蛋白质 - 一种可延伸的锚。非常特别，因为600纳米，它是迄今为止已经确定结构的最大蛋白质之一。也是有用的，因为如果你想要防止这种情况，例如在以类似方式抓住人体细胞的病原菌中，有关细菌如何附着自身的知识是有帮助的。人们一直认为这种蛋白质包含在Marinomonas promoryiensis细菌的体内，有助于防止细

东京都立大学的研究人员成功地确定了真核细胞内蛋白质的高分辨率三维结构。他们将“细胞内”核磁共振(NMR)光谱，生物反应器系统和尖端计算算法结合起来，首次确定了拥挤的细胞内环境中的蛋白质结构。该技术有望深入了解致病蛋白的细胞内行为和新型药物筛选应用，从而可以原位观察蛋白质对生化刺激的反应。真核细胞是许多生物的基石，包括所有真菌，植物和动物。它们的内部结构非常复杂和多样，具有错综复杂的结构层次和分布在细胞骨架网络周围的大量生物大分子。这使得很难看到细胞内的每种蛋白质

一项新研究描述了染色体上蛋白质机器之间正面碰撞如何破坏DNA复制并提高基因突变率，帮助细菌在恶劣环境中生存，抵抗抗生素，以及通过免疫防御进行钝性攻击。该研究发表在Cell杂志上。西雅图华盛顿大学医学院微生物学助理教授Houra Merrikh领导该研究小组。她说，研究结果表明这些正面碰撞是细菌控制其进化的过程的一部分，通过加速参与应对新条件的关键基因的突变。 “这些碰撞可以作为一种机制，在细菌生命中至关重要的条件下促进适应，例如适应环境压力，或者在致病细菌的情况下，适应感染

密歇根大学的生物物理学家和化学家们创造了一种模仿细胞膜的新型聚合物，使细胞膜内的蛋白质能够在合成材料中自然折叠和发挥作用。这可以让研究人员有机会研究蛋白质在阿尔茨海默病和癌症肆虐的细胞中的表现。该聚合物也可用于药物递送系统：它对活组织无害，并且可形成直径约8至60纳米的大纳米圆盘。 “这种纳米圆盘已经被其他人证明是最好的细胞膜模拟物，但以前的纳米圆盘的主要问题是它们太小 - 直径只有20纳米，”主要作者Ayyalusamy Ramamoorthy说， Rober

想象一下，网球落入一碗牛奶和麦片中。球被混合物中的粘性颗粒立即覆盖，当它从碗中取出时它们会留在球上。当病毒与含有数千种蛋白质的血液或肺液接触时，同样的事情就发生了，“斯德哥尔摩大学和卡罗林斯卡研究所研究员，研究员Kariem Ezzat博士解释说。“许多这些蛋白质立即粘附在病毒表面，形成所谓的蛋白质冠。”这种独特的描述是斯德哥尔摩大学和卡罗林斯卡研究所科学家团队进行的一项新研究的基础，该研究表明病毒与宿主生物体液中的蛋白质相互作用，从而在病毒表面形成

一种名为CLAMP的基本果蝇蛋白可以帮助生物学家回答关键问题，即同一蛋白质如何能够在同一细胞中的不同染色体上协调两个完全不同的过程。对果蝇中关键蛋白质的新研究为生物学中的一个基本问题提供了一个清晰的模型，特别是药物开发具有重要意义：什么影响完全相同的蛋白质来协调一条染色体上的重要分子过程，但另一条染色体上的完全不同的分子过程? 这项新研究涉及最近发现的蛋白质CLAMP。此前，布朗大学的科学家已经确定CLAMP是这一过程中的关键，通过这个过程，雄性细胞可以双重表达其单个X染色体，从而实现

紫外线会破坏皮肤细胞的DNA，导致皮肤癌。但这个过程通常会被DNA修复机器抵消。然而，目前尚不清楚修复蛋白如何在染色质紧密堆积的DNA上发挥作用，其中DNA损伤的获取受到蛋白质包装的限制。在昨天发表在“自然”杂志上的一项研究中，弗里德里希·米歇尔生物医学研究所的研究人员使用低温电子显微镜来确定一种能够回答这个问题的机制。“在过去，核小体被认为是DNA结合蛋白的主要障碍，”资深作者NicolasThomä说。&ldq