大阪大学的日本科学家揭示了整合素 - 层粘连蛋白相互作用的新结构信息。这些发现为促进细胞生长，分化和迁移的细胞相互作用提供了重要的见解。虽然你就是你吃的东西，细胞就是他们所接触的。与其相互作用的细胞将决定细胞的功能，形状，在某些情况下甚至是同一性。这些相互作用的关键是层粘连蛋白，一类粘附分子和整合素，一类分子位于细胞表面，是层粘连蛋白的受体。在许多层粘连蛋白中，层粘连蛋白511对科学家很感兴趣，因为它是从胚胎发现的时候发现的并且持续一生。使用先进的电子显微镜方法，大阪大学蛋白质研究所的

所有生物必须不断适应其环境才能生存。这种适应是由其遗传物质的变化引起的。与来自新西兰的同事，马克斯普朗克进化生物学研究所的Paul Rainey一起Plön一直在研究实验室中新的，更适应的细胞类型的出现。研究人员发现细菌可以通过两种现有基因的融合来发挥新特性的一种机制。在一些细胞中，这导致基因受到新启动子的控制，导致合成由该基因编码的更大量的蛋白质。在另一种情况下，两个相邻基因融合在一起。由所得基因编码的蛋白质 - 由两个原始基因的部分组成 - 在细胞内具有不同的定位。这种效

新发现的蛋白质可以帮助检测，瞄准和收集环境中智能手机中使用的稀土金属。宾夕法尼亚州立大学研究人员的两项新研究描述了这种蛋白质，它与镧系元素(智能手机和其他技术中使用的稀土金属)的结合比其他金属如钙更好1亿倍。第一项研究发表在美国化学学会杂志上，描述了这种蛋白质，第二篇论文在线发表在“生物化学”杂志上，描述了它独特的结构，它可能在其对镧系元素的显着选择性中发挥作用。“最近，人们对增加稀土元素如镧系元素的可及性感兴趣，这些元素用于智能手机的屏幕和电子产品，混合动力

美国和德国的研究人员刚刚发现了一种以前被忽视的蛋白质分子，它们可能是蛋白质如何在活细胞内相互作用以实现特殊功能的关键。研究人员在蛋白质界面的外边缘发现了微小的分子材料 - 他们将其命名为“附加物” - 定制蛋白质可以做什么。他们之所以选择这个名称是因为附加组件可以自定义蛋白质之间的界面，就像软件附加软件定制用户的Web界面一样。虽然人们早就知道蛋白质具有与其他蛋白质连接的界面区域，但尚不清楚关键蛋白质如何能够在拥挤的细胞环境中找到彼此，这可能包含数以万计的其他蛋

低温电子显微镜技术 - 本月早些时候MRC科学家Richard Henderson博士获得诺贝尔奖 - 现已被用于解决对基因表达至关重要的蛋白质复合物的结构。在新窗口发表于Scienceopens的论文中，研究人员表示，该结构指出人类流感病毒如何能够破坏细胞的基因表达机制。该研究由Lori Passmoreopens博士在MRC分子生物学实验室的新窗口中领导，是第一个揭示蛋白质重要部分结构的研究，称为裂解和聚腺苷酸化因子(CPF)。CPF是由许多亚基组成的复合酶。冷冻电子显微镜已经彻底

大多数抗击病毒的药物都是针对个体病原体而设计的。但是，洛克菲勒大学的科学家已经发现了一种蛋白质，这种蛋白质可以在宿主体内传播，这一发现可能导致像副流感病毒，西尼罗河和齐卡一样用单一药物对抗病毒。所有病毒都使用来自宿主细胞的蛋白质进行复制。Charles M. Rice实验室的一个研究小组已经确定了许多病毒在其生命周期的后期阶段所需的钙转运蛋白。研究人员表明，在宿主细胞中消耗这种蛋白质会显着损害病毒的传播能力，而不会伤害细胞。通过指出单一药物可以对抗许多感染的方式，这些进步有可能增加投入

根据弗朗西斯克里克研究所(Francis Crick Institute)的最新研究，在生命早期以低蛋白质饮食饲养的果蝇可以活到同龄人的两倍。为了解早期生活中的饮食如何改变生命，科学家们使用果蝇果蝇(Drosophila melanogaster)。这种昆虫与人类共享超过三分之二的疾病基因，并用于寿命实验，因为它只能存活两到三个月，而不是多年。研究人员发现，他们的生活期间的早期部分在低蛋白饮食提出了苍蝇，但随后交换到一个标准的饮食作为成年人，住的两倍，只要在整个美联储苍蝇更标准的饮食。

在我们的身体中，蛋白质执行几乎所有必需的过程，蛋白质故障导致许多疾病。为了研究蛋白质的功能，研究人员将其从细胞中移除并随后分析其后果。目前它们通常可以使用的两种方法是CRISPR / Cas的基因组编辑和RNA干扰。它们分别作用于DNA或RNA的水平。然而，它们对蛋白质量的影响是间接的并且需要时间。来自德国和英国的科学家现在提出了一种名为Trim-Away的新方法，该方法可以直接快速地从任何细胞类型中消耗蛋白质。由于Trim-Away可以区分蛋白质的不同变体，它也为疾病的治疗开辟了新的

每个有机体的DNA都拥有构建其代谢过程所需的所有蛋白质的蓝图。虽然研究人员已经知道大多数蛋白质的蓝图是什么样的，但他们并不知道这些蛋白质中有多少实际上在体内。由卢森堡大学卢森堡系统生物医学中心(LCSB)的实验和计算科学家组成的跨学科团队现已系统地量化和表征了这一知识差距的程度。已经进行了前所未有的努力以更具体地预测未知功能的蛋白质中有多少是酶。这些蛋白质专门用于在活细胞中始终发生数千种化学反应。“我们发现，例如酵母和人体中发现的未知蛋白质中约有30%是酶，我们不了解它们在

细胞中挤满了大分子，这限制了蛋白质的扩散，特别是在原核细胞中没有主动转运的细胞质中。在研究拥挤，离子强度和蛋白质扩散之间的关系时，格罗宁根大学的生物化学家发现了一个引人入胜的发现：带正电的蛋白质粘附在核糖体复合物的表面。这解释了为什么大多数水溶性蛋白质带有总体负电荷。这一发现很快将出现在eLife期刊上。细胞内蛋白质的运动速度很重要：生物细胞中的许多过程依赖于大分子(蛋白质和核酸)之间的相互作用，从而依赖于它们相互发现的能力。“但是细胞质是一个繁华的地方，这会影响蛋白质和R

过几十年的研究，旨在了解DNA如何在我们的细胞中组织起来，来自格拉德斯通研究所，麻省理工学院和其他地方的一组研究人员通过发现关键蛋白质如何帮助控制基因组织，为这一领域提供了新的视角。该研究发表在Cell(bioRxiv.org preprint)杂志上。人类有近30,000个基因，可以确定从眼睛颜色到遗传性疾病风险的特征。这些基因位于6英尺长的DNA上，这些DNA被组织成染色体并塞入每个人类细胞中。 将染色体盘绕成环，然后组织成称为拓扑结合域的许多大域(TAD)的。 在每个TAD中，几

一项国际研究的最新研究结果表明，由于缺乏DOCK8蛋白引起的针对免疫缺陷疾病的更好疫苗的希望已经提出。 马萨诸塞州波士顿哈佛医学院的免疫学家Raif Geha和他的同事 - 包括中东和美国的研究人员 - 研究了DOCK8蛋白如何影响B免疫细胞，并在Nature Immunology上发表了他们的研究结果 。这种情况对中东，非洲和亚洲部分地区的儿童来说是一个日益严重的问题。患者易患严重湿疹，反复感染，食物过敏自身免疫，并有患癌症的风险。患者通常用骨髓移植治疗，这是一种侵入性和创伤性手术。

根据多伦多大学教授格兰特布朗及其合着者的说法，在一个简单的细胞中有大约4200万个蛋白质分子。蛋白质组成我们的细胞并完成其中的大部分工作。通过这种方式，它们将遗传密码带入生活，因为构建蛋白质的配方存储在基因中。 布朗教授说：“鉴于细胞是生物学的功能单元，想知道那里的细胞和各种细胞的含量只是一种天生的好奇心。” 虽然生物学家已经研究了多年的蛋白质丰度，但研究结果以任意单位报告，在该领域播下混乱，并且难以比较不同实验室之间的数据。 多伦多大学的研究生Brandon

官员是一些4200万蛋白质分子在一个简单的细胞,显示领导的研究小组授予布朗,在多伦多大学的生物化学教授唐纳利细胞和生物分子研究中心。分析数据从几乎24个大型研究蛋白质丰富的酵母细胞,第一次团队能够产生可靠的估计为每个蛋白质分子的数目,显示在本周在《细胞》杂志上发表的一项研究系统。工作是在与阿纳斯塔西亚Baryshnikova合作,做T的U明矾现在棉布首席研究员,加州生物科技公司,专注于老化。 蛋白质组成细胞,做的大部分工作。这样,他们把生命遗传密码,因为食谱为构建蛋白质是存储在基因的D

成像单个荧光标记的大分子可以揭示其他实验根本不能的活动细节。然而，在生理浓度下，背景荧光经常压倒来自单个分子的信号。 来自哈佛大学的科学家团队，包括沙特阿拉伯国王阿卜杜拉科技大学(KAUST)的Satoshi Habuchi，开发了一种新技术PhADE(光活化，扩散和激发)，克服了背景荧光问题。感兴趣的蛋白质用一种荧光蛋白标记，当被特定波长的光脉冲击中时，该荧光蛋白可以改变其发射特性。然后将蛋白质加入已固定在微流体流动池中的结合底物上。在表面附近的一部分荧光蛋白光活化后，快速扩散消除了

通过诸如色谱法的传统技术分离不同的蛋白质可能花费时间并且是昂贵的。纳米制造的膜是更便宜的替代品，但市售的膜仅能够分离具有大的差异的蛋白质。 由沙特阿拉伯Thuwal的阿卜杜拉国王科技大学(KAUST)的一组科学家正在开发一种由嵌段共聚物(由不同单体嵌段组成的聚合物)制成的新型纳米多孔膜。随着ACS Nano发布的详细信息，该膜不仅能够按尺寸进行高灵敏度过滤，而且还能够根据电荷选择性地分离蛋白质。该膜由垂直于无序海绵层顶部表面的薄层均匀圆柱形通道组成。并且它比其他具有相似孔径的现有膜更具

啤酒大麦谷物的转换是一个古老的故事,通常由水、酵母和啤酒花。现在,在《蛋白质组学研究杂志》的一份报告中,科学家们强调这个故事的另一个角色:蛋白质。结果有一天可能导致一个更好的,更美味的啤酒。许多蛋白质在啤酒来自大麦或酵母用于制造它,和这些蛋白质影响啤酒的属性,包括它的味道和起泡度。的蛋白质啤酒轮廓度取决于它是如何产生,一个复杂的多步骤过程,模糊的生化基础。本杰明·l·舒尔茨,格伦·福克斯克劳迪娅·e·维克斯和他的同事

测序中国专访了Mathias Uhlen教授，就测序技术的发展、人类蛋白质图谱计划、临床癌症研究面临的挑战等问题进行了交流探讨。

怀疑几种神经退行性疾病是由于它们失去了正确折叠和聚集在一起的能力后大脑中某些蛋白质的积累所致。在发表在“美国国家科学院院刊”1上的一项研究中，一个生物化学家团队已经确定了不正确的蛋白质折叠如何导致运动神经元疾病肌萎缩侧索硬化症(ALS)，更好地称为Lou Gehrig病。 超氧化物歧化酶1酶或SOD1存在于所有生物体中。这种酶捕获铜 - 如果让它自由漫游则对细胞有毒 - 然后使用结合的铜来清除有害的氧自由基。SOD1通常自发展开并重新折叠，通常不会引起健康问题。

从机构的一个研究小组在新领域的前沿palaeoproteomics发表了指导方针,为其提供一个坚实的基础。古老的蛋白质是用于研究从灭绝物种古人类饮食疾病的演变,以及更多。指南发表在自然生态与进化,旨在支持良好的实践领域,确保生成健壮的、可重复的结果。palaeoproteomics领域——古老的蛋白质的分析近年来跳到了��光灯下。保存十倍的时间比DNA,古老的蛋白质提供科学家一个独特的一瞥遥远的过去。新技术使这项工作日益强大,其结果越来越详细。科学家现在可以使用