10、中科院科学家在内质网同源膜融合机制方面获得新进展
中国科学院生物物理所 饶子和院士组、胡俊杰课题组

doi: 10.1083/jcb.201502078

最近，中科院生物物理所的饶子和院士组和胡俊杰课题组合作在著名期刊Journal of Cell Biology上发表题为“Structures

of the yeast dynamin-like GTPase Sey1p provide insight into homotypic ER
fusion”的研究报告，介绍了他们在该领域的最新研究成果。

在研究中饶子和课题组成功解析了白色念珠菌
Sey1p结合不同GTP类似物的结构，而胡俊杰课题组进一步从生化和细胞层面测试了Sey1p的功能，发现Sey1p和ATL介导融合的步骤虽相似，但构象变化发生在不同的节点。Sey1p可以在不水解GTP的情况下介导融合，但在有GTP的条件下融合效率更高。另外，Sey1p在细胞中的点状分布与其酶活相关。

这一发现阐释了酵母内质网融合因子Sey1p的作用机制并展示了Sey1p与之前报道的dynamin超家族成员不一样的构象，并与其哺乳动物同源蛋白ATL作用机理进行了比较，拓宽了对膜动态变化机制的了解。

10、中科院科学家在内质网同源膜融合机制方面获得新进展
中国科学院生物物理所 饶子和院士组、胡俊杰课题组

doi: 10.1083/jcb.201502078

最近，中科院生物物理所的饶子和院士组和胡俊杰课题组合作在著名期刊Journal of Cell Biology上发表题为“Structures

of the yeast dynamin-like GTPase Sey1p provide insight into homotypic ER
fusion”的研究报告，介绍了他们在该领域的最新研究成果。

在研究中饶子和课题组成功解析了白色念珠菌
Sey1p结合不同GTP类似物的结构，而胡俊杰课题组进一步从生化和细胞层面测试了Sey1p的功能，发现Sey1p和ATL介导融合的步骤虽相似，但构象变化发生在不同的节点。Sey1p可以在不水解GTP的情况下介导融合，但在有GTP的条件下融合效率更高。另外，Sey1p在细胞中的点状分布与其酶活相关。

这一发现阐释了酵母内质网融合因子Sey1p的作用机制并展示了Sey1p与之前报道的dynamin超家族成员不一样的构象，并与其哺乳动物同源蛋白ATL作用机理进行了比较，拓宽了对膜动态变化机制的了解。