研究人员详述了有史以来发现的最大蛋白质之一

生活在南极冰冷水域的细菌通过抓住冰面而生存下来。埃因霍温科技大学(TU / e)，女王大学(加拿大)和耶路撒冷希伯来大学(以色列)的一组研究人员详细介绍了细菌用来做这种活动的蛋白质 - 一种可延伸的锚。非常特别，因为600纳米，它是迄今为止已经确定结构的最大蛋白质之一。也是有用的，因为如果你想要防止这种情况，例如在以类似方式抓住人体细胞的病原菌中，有关细菌如何附着自身的知识是有帮助的。

人们一直认为这种蛋白质包含在Marinomonas promoryiensis细菌的体内，有助于防止细菌在南极冰冷的水域中冻结。直到几年前才发现这种叫做MpAFP的蛋白质实际上位于细菌表面，作为一种“粘附素”，一种固定在表面上的锚，在这种情况下是冰面上方的水。

巨型格式

由Ilja Voets博士(TU / e)和Peter Davies教授(女王)领导的研究人员现已在Science Advances杂志的一篇出版物中详细介绍了这种蛋白质的整体结构。“这是第一个这样的粘附素，”主要作者Shuaiqi Guo(Phil)说，他作为加拿大的博士生从事这项研究，从那时起一直在埃因霍温工作。“此外，它是有史以来最详细的蛋白质之一。在600纳米的长度上，与大多数2至15纳米的蛋白质相比，它是一个巨大的。”

拼图游戏

由于体积庞大，需要采用不同的方法。蛋白质通常以相同的构型结晶 - 固化 - 因此可以使用X射线衍射确定它们的结构。“我们将蛋白质切成五个部分并用不同的方法进行研究，”Voets说。“除了X射线衍射，我们还使用了X射线散射，这是我们在埃因霍温的专业领域和核磁共振。”然后他们把所有碎片放在一起就像一个拼图游戏。

合作关系

他们发现每块蛋白质都有自己的功能。并且这种蛋白质可以帮助细菌在这些极端条件下生存得很好，尽管与想象的不同。蛋白质能够与水中的“硅藻”结合，这些微生物能够光合细菌所需的氧气。由于这种结合，这些生物体停留在水的表面，因此在那里存在最多的光 - 共生关系。

预防依恋

这项工作的一个可能的应用是开发确保细菌不能实际抓住某些表面的方法。“例如，我们看到实际的'夹持'发生在蛋白质极端的一小部分，”Voets说。“致病细菌以同样的方式附着在它们引起感染的人体细胞上。现在我们知道它们如何附着自己，我们应该能够找到一种方法来阻止它。”