科学家们阐明了将蛋白质分子插入线粒体外层的机制

弗莱堡大学的研究人员成功地描述了如何将所谓的β-桶蛋白插入线粒体膜中。蛋白质使线粒体能够输入和输出分子。有了这一发现，由Nils Wiedemann教授和Nikolaus Pfanner教授领导的团队与Carola Hunte教授合作，澄清了蛋白质生物化学的基本问题。研究结果发表在“科学”杂志上。

线粒体提供细胞能量，含有大约1,000个从胞质溶胶中运输的蛋白质分子。为此目的，它们的外膜具有蛋白质输入通道，其由具有桶状结构的分子组成，即所谓的β-桶蛋白质。在线粒体中，来自营养素的能量被用于产生细胞能量分子三磷酸腺苷(ATP)。ATP通过线粒体外膜进一步穿过细胞膜进入细胞质，为人体细胞提供能量。

大约30年前，由弗莱堡大学的Georg Schulz教授领导的小组报告了β-桶膜蛋白的结构：沿相反方向延伸的蛋白质链通过第一个相关联的方式创建了形成空心圆柱的片最后一条。从那时起，研究人员就想知道这类通道形成蛋白质分子是如何插入生物膜的。随后，在线粒体外膜中鉴定出分选和组装机器(SAM)，这是插入桶蛋白所必需的。

Sam50是SAM中央亚基的名称，用于形成β-桶蛋白。这是当前研究的起点。AlexandraHöhr博士通过实验证明，新蛋白质的最后一条链是在Sam50β-桶的第一条链和最后一条链之间引入的，膜插入开始于其中。与Caroline Lindau一起，她展示了新的β-桶的新股线一条一条地穿入Sam50的侧面开口，直到新的完整通道释放到膜中。

由于线粒体和光合叶绿体来源于关节细菌祖先，该研究不仅有助于更好地了解细胞强大的形成和功能，而且为叶绿体和细菌的形成提供了新的见解。