解决了塑料降解酶的晶体结构

使用酶来分解聚对苯二甲酸乙二醇酯(PET) - 另外称为塑料 - 在过去的几年中显示出巨大的希望，这是由于2016年发现了一种在PET上生长并部分以其为食的细菌。细菌Ideonella sakaiensis 拥有两种酶，即PETase和MHETase，它们能够消化PET塑料聚合物。现在，来自德国Greifswaldin大学的新研究已经确定了与不可水解的MHET类似物结合的无活性配体的MHET酶和MHETase的晶体结构。

这项工作发表在Nature Communications 文章“与基质结合的塑性降解的Ideonella sakaiensis MHETase的结构”中，显示了与不可水解的MHET类似物结合的无活性配体的MHET酶和MHETase的结构。

结构在2018年解决的PETase将塑料分解成较小的PET结构单元，主要是MHET。MHETase将其分成PET，对苯二甲酸和乙二醇的两种基本前体结构单元。

“MHETase比PETase大得多，甚至更复杂。单个MHETase分子由600个氨基酸或约4000个原子组成。MHETase的表面大约是PETase表面的两倍，因此对PET的分解具有更大的优化潜力，“格赖夫斯瓦尔德大学研究科学家Gert Weber博士解释道。

与Greifswald大学教授Uwe Bornscheuer博士一起，该团队开发了解决MHETase结构的想法，然后利用这种洞察力优化酶在PET回收中的应用。为此，他们首先必须从细菌细胞中提取酶并净化它。“为了了解MHETase如何与PET结合并分解它，你需要一块与MHETase结合但不会被它裂解的塑料碎片，”Weber解释道。他们切割了一个PET瓶，化学分解了PET聚合物，并从中合成了一个与MHETase结合但不再被它裂解的小化学片段。从这种“封闭的”MHETase中，生长出微小的晶体用于结构研究。

MHETase的三维结构实际上显示出一些特殊的特征：诸如MHETase的酶在化学反应发生之前首先与其靶分子结合。对于分子的分解，你需要一种量身定制的酶：“我们现在可以准确地定位MHET分子与MHETase对接的位置，以及MHET如何分裂成两个对苯二甲酸和乙二醇的结构单元，”Weber说。

然而，PETase和MHETase都没有特别有效。“几十年来，塑料只能在这种规模上存在 - 即使细菌具有几代人的快速演替和快速的适应性，也无法在如此短的时间内通过试验和错误的演化过程找到完美的解决方案，”Weber解释道。 。“由于澄清了这种非常重要的酶的结构，我们现在也能够计划，生产和生物化学表征显示出比天然MHET酶显着更高活性的变体，甚至对PET降解的另一种中间产物具有活性，BHET ，“Bornscheuer补充道。

未来的目标包括优化酶PETase和MHETase以分解PET。他们计划通过进一步开展生物结构研究来补充这些研究，以便系统地开发用于环境应用的塑料消化酶，这一需求日益增长，因为预计2020年PET的工业生产将超过7000万吨。

MHETase在回收替代聚酯中的潜在用途强调了理解和定制与不同底物的结合的需要。作者写道，他们“预计我们广泛的结构表征和MHETase底物特异性的初步合理调节为基于MHETase支架和与PET酶组合的定制酶促PET降解系统的开发提供了良好的起点。”研究结果是改进PETase / MHETase系统的重要一步，PET系统将PET回收与其对原油的依赖脱钩，并以节能和可持续的方式进行。