光合作用蛋白的结构和功能详细解释

一个国际研究团队解决了这一结构并阐明了光合复合物I的功能。这种膜蛋白复合物在动态重新连接光合作用中起着重要作用。来自马克斯普朗克生物化学研究所，大阪大学和波鸿鲁尔大学的团队及其合作伙伴报告了2018年12月20日在线发表的“ 科学 ”杂志的工作。“结果弥补了我们对光合电子传递途径理解的最后一个主要差距之一，”负责波鸿项目组“蓝藻膜蛋白复合物”的副教授Marc Nowaczyk博士说。

生物学的电路

复合物I存在于大多数生物体中。在植物细胞中，它用于两个地方：一个在线粒体中，一个在细胞的发电厂中，另一个在叶绿体中，在那里发生光合作用。在这两种情况下，它都构成了电子传输链的一部分，可以将其视为生物学的电路。这些用于驱动负责能量生产和储存的细胞分子机器。已经很好地研究了作为细胞呼吸的一部分的线粒体复合物I 的结构和功能，而迄今为止对光合复合物I的研究很少。

短路光合作用

使用低温电子显微镜，研究人员首次能够解决光合复合物I的分子结构。他们发现它与呼吸相关性有很大不同。特别地，负责电子传递的部分具有不同的结构，因为它被优化用于光合作用中的循环电子传输。

循环电子传输代表分子短路，其中电子被重新注入光合电子传递链而不是被储存。Marc Nowaczyk解释说：“这一过程的分子细节尚不清楚，其他因素尚未明确确定。” 该研究小组模拟过程在试管中，并表明，铁氧还蛋白起着重要作用的蛋白质。利用光谱方法，科学家们还证明了铁氧还蛋白和复合物I之间的电子传递是高效的。

分子钓鱼竿

在下一步中，该小组在分子水平上分析了哪些结构元素负责复合物I和铁氧还蛋白的有效相互作用。进一步的光谱测量表明，复合物I在其结构中具有特别灵活的部分，其捕获像钓鱼竿一样的蛋白质铁氧还蛋白。这使得铁氧还蛋白达到电子转移的最佳结合位置。

“这使我们能够将结构与光合复合物I的功能结合起来，并获得对电子传递过程的分子基础的详细了解，”Marc Nowaczyk总结道。“未来，我们计划利用这些知识创建人工电子传递链，从而实现合成生物学领域的新应用。”