怀疑几种神经退行性疾病是由于它们失去了正确折叠和聚集在一起的能力后大脑中某些蛋白质的积累所致。在发表在“美国国家科学院院刊”1上的一项研究中，一个生物化学家团队已经确定了不正确的蛋白质折叠如何导致运动神经元疾病肌萎缩侧索硬化症(ALS)，更好地称为Lou Gehrig病。
超氧化物歧化酶1酶或SOD1存在于所有生物体中。这种酶捕获铜 - 如果让它自由漫游则对细胞有毒 - 然后使用结合的铜来清除有害的氧自由基。
SOD1通常自发展开并重新折叠，通常不会引起健康问题。然而，在一些ALS患者中，它以某种方式展开并变得纠结。
斯德哥尔摩大学的生物物理学家，该论文的共同作者Mikael Oliveberg说：“这就像雪崩效应通过脊髓迅速传播，导致肌肉进行性瘫痪。”
研究小组，包括开罗大学晶体学家Wael Awad，使用蛋白质工程，核磁共振和晶体学的组合来确定这种效应是如何发生的。
他们发现这种酶有一种特殊的氢键穿过其核心，使其具有动态和“松软”。在正常情况下，当酶结合铜时，它稳定折叠构型，使结构更加坚硬。
“完全展开的蛋白质是ALS病理性聚集的主要嫌疑人，”Oliveberg说，并补充说，寻找选择性稳定酶的方法是“一种有前景的制药策略”。
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