环状DNA蛋白质复杂的争论

莱斯大学生物物理学家有一个新的细胞力学理论,戒指真的。何塞Onuchic大米实验室决定condensin蛋白质的结构复杂。工作解决争议是否复杂的是一个戒指,套索两双股DNA或分子“桎梏”由两个连接环,每个争论一个双链。

达纳Krepel大米博士后研究员领导的研究小组使用一套先进的分析工具,使电话:这是一个环。他们的工作是第一步理解蛋白质的活动结构的染色体在有丝分裂和细胞生命周期的所有阶段。这将帮助科学家理解学习如何更好的治疗遗传疾病,包括癌症。

水稻团队的为期两年的研究结果发表在《美国国家科学院院刊》上。

Condensin做这个词表明:它有助于染色体浓缩到细胞核。最近的研究表明,condensin及其蛋白质伙伴cohesin挤出DNA。但直到现在,没有人在如何解决condensin蛋白质聚集到他们的功能形式。

Krepel开始分析细菌condensin复合体由五个单元组成,包括两个染色体结构的维护(SMC)蛋白质一起作为一个铰链和长kleisin蛋白质组成的戒指。复合物在人类真核细胞核——未来的目标分析——类似于更古老的同行。

Krepel拼图拼凑起来通过结合和比较现有数据的原子结构和个人的基因序列的蛋白质。可用的结构来自x射线结晶学的蛋白质片段,通过直接耦合分析和序列信息(DCA),乐此不疲程序Onuchic和他的同事在2011年提出的共同进化的蛋白质的氨基酸残基进行了比较。

“我们使用DCA来推断共同进化对氨基酸,我们有一些蛋白质片段实验,“Krepel说。“这是一个很好的起点,然后我们不得不把它们放在一起就像一个谜。我们想要得到一个完整的结构和解决冲突是否它是一个单引号或双戒指。”

了解蛋白质一起发展是关键。“这是一个模块化机制由许多蛋白质,“大米博士后研究员和作者米歇尔·迪Pierro说。”一个蛋白质更容易结晶,但很难算出整个复杂的结构。这就是为什么它是理想的共同进化,它可以让我们得到的信息结构复杂,即使我们没有。”

“共同进化是自然选择,”瑞安说,博士后研究员和论文的合著者。“随着随机突变,某些交互需要保存保持功能的复杂。”

“我们预计,这两个残基聚在一起比赛,他们会一起发展,“Onuchic说。“如果这一突变,不良反应,另一个补偿。Dana问我们能得到这个序列信息与小晶体结构和确定这些巨大的结构,结果我们可以。”

Onuchic集团在赖斯理论生物物理学中心(联合体)发表了一系列论文,对蛋白质折叠的理论扩展到更大的基因组。他预计持续工作最终会揭示condensin的机制。“这些东西必须凝结染色体,”他说。“人们知道。但是没有人知道它们是怎么做到的。”

Onuchic说研究表明,柔性铰链可以帮助打开和关闭,作为一个大门,允许DNA链,也暗示的水稻研究过程。但不知道每个分子的位置复杂,没有办法完全理解它的功能和动态。

“我们知道condensin复杂,因为如果你删除它,有丝分裂不会发生,”他说。“但没有人理解机制。现在我们有了这个结构,我们有了第一次理解分子细节。”