说蛋白质是构成我们染色体的DNA的全部工作，这只是略微过于简单化了。蛋白质形成复杂的结构。它们制造催化化学反应的酶，形成细胞的结构成分，作为在细胞内部移动各种分子的转运蛋白。在生物技术的背景下 - 在实验室中召唤出有用的蛋白质 - 一个大问题，Fritz Schomburg说，蛋白质行为不端。它们不能在发酵罐中形成，或者更常见的是，以错误的方式折叠，使它们无法使用且不可销售。这可能需要一些调整，但最终，Schomburg的公司Lytic Solutions公司计算出如何酿造和净化所需数

新加坡研究团队表示，通过遗传修饰特殊细胞来过度表达热休克蛋白27(HSP27)，抗体的产生可以加倍而不会降低质量，从而使治疗的有效生产更加接近。中国仓鼠卵巢(CHO)细胞培养物用于生产大量称为重组生物制剂的生物药物。用特别选择的基因序列人工构建DNA并插入CHO细胞中。重组DNA指导细胞产生蛋白质，然后用​​于医学目的。来自A * STAR生物加工技术研究所(BTI)和新加坡国立大学的科学家现在已经对CHO细胞进行基因改造，过度表达热休克蛋白 27.在典型条件下，由于废物副产物的积累，

生物传感器是合成生物学中的强大工具，用于工程代谢途径或控制细菌中的合成和天然遗传回路。科学家们很难开发一种方法来设计能够精确感知和报告特定分子存在的“设计者”生物传感器蛋白质，这种方法迄今为止限制了能够精确调节细胞新陈代谢，细胞生物学和合成的生物传感器设计的数量和种类。基因电路。但哈佛大学Wyss生物启发工程研究所和哈佛医学院(HMS)的团队在Nature Methods上发表的一项新研究利用计算蛋白质设计，体外合成和体内试验相结合的方法，建立了首个此类研究识别

如果你想象一个细胞作为一个房子，蛋白质生产可以是一个相当相关的工程壮举。主蓝图(DNA)包含有关内容的所有信息。如果您只想构建一个门(蛋白质)，您只需要蓝图的特定部分(信使RNA或mRNA)的副本。然而，在细胞中，原始mRNA拷贝含有与最终蛋白质无关的额外物质。为了去除这些多余的块，细胞使用称为剪接的过程，其中原始mRNA被切割并以替代方式缝合在一起以产生蛋白质的确定蓝图。剪接是一种重要的生物学机制 - 至少15%的人类疾病，包括一些癌症和神经退行性疾病，都涉及剪接错误。选择性剪接还显

新的VIB / UGent研究为已知的人类蛋白质组添加了额外的维度。基因可以将其表达转向替代蛋白质版本(蛋白质形式)，其稳定性可与其全长对应物相媲美。因此，人类蛋白质的多样性似乎从根本上被低估了。Petra Van Damme教授和Kris Gevaert教授本月在分子系统生物学杂志上报道了这些结果。2001年，整个人类基因组在一个名为人类基因组计划的雄心勃勃的合作项目中被解码。计算机程序用于预测原始DNA序列中基因的边界，并且基因转录物的检测用作该注释过程的验证。当然，基因是蛋白质编

自然选择导致蛋白质序列仅可溶于实现其生理功能所需的水平。然而，在生物技术应用中，我们需要这些蛋白质存活的浓度比天然存在的浓度高1000倍，例如注射前注射器中的抗体药物。此外，这些蛋白质以高纯度分离，因此不再依赖于所有生物体利用的分子伴侣的帮助来保持其蛋白质的形状。结果，蛋白质的生物技术和治疗应用经常受到蛋白质的天然溶解度与应用要求之间的不匹配的阻碍或变得不可能。这提出了一个问题，即天然蛋白质序列的溶解度是否可以在不影响其预期功能的情况下得到改善 来自SWITCH实验室的Ashok Ga

蛋白质聚集体被认为是阿尔茨海默氏症或亨廷顿病等疾病中神经细胞死亡的一个原因。正如马克斯普朗克生物化学研究所的研究人员在当前的“自然”杂志上所做的那样，他们现在已经解释了一种新的细胞机制，用于开发聚集体。蛋白质产生中缺失的停止信号错误地导致蛋白质末端的长赖氨酸链。这反过来阻止核糖体，即细胞的蛋白质工厂。健康细胞检测到被阻断的核糖体，并迅速摧毁无用的蛋白质。如果必要的质量控制机器不能正常工作，有缺陷的蛋白质会积聚并形成有毒的聚集体。为了能够在未来治疗神经退行性疾病，

人类基因组编码超过20,000种不同的蛋白质，但许多这些蛋白质的分子作用尚不清楚。由于大多数蛋白质从苍蝇到人类都是保守的，因此了解蛋白质在果蝇中的分子作用可能是针对通常由异常行为蛋白质引起的各种人类疾病的治疗的第一步。来自德累斯顿马克斯普朗克生物化学研究所和马萨诸塞州德累斯顿分子细胞生物学和遗传学的科学家联盟以及班加罗尔国家生物科学中心(NCBS)的科学家联盟现已通过使用这些水果达到了解这些蛋白质功能的里程碑飞。人体由数百种不同的细胞类型构成 ; 每个人在体内都有非常特殊的功能。红细胞

通过研究一组不同寻常的磁性微生物，加州大学伯克利分校的科学家们发现了一种普遍存在的蛋白质家族的新功能。蛋白酶是在所有生物体中发现的主要酶，其通过咀嚼蛋白质而在一般的细胞维持和通信中起作用。在2016年3月16日在Open Access期刊PLOS Biology上发表的一篇论文中，Komeili实验室以及Hurley和Chang团队的合作者现在已经证明，一种名为MamO的细菌蛋白已经从一种常见的蛋白酶转变为一种无活性的酶。这有助于使用新型金属结合基序构建磁性纳米粒子。许多生物，从哺乳动

UT西南医学中心的研究人员发现了一类RNA结合蛋白的第二个作用，揭示了与这种蛋白质相关的神经系统疾病和病症的新见解，如自闭症，癫痫和某些类型的癌症。“这些数据应该促进对这些疾病的重新评估，看看我们发现的这种新功能是否会导致这些缺陷，”高级研究作者Michael Buszczak博士说，分子生物学副教授和Hamon再生中心UT西南大学的科学与医学。该研究最近发表在Developmental Cell上，表明RNA结合狐狸(Rbfox)蛋白监督信使RNA或mRNA转

基因的激活是一种复杂的生物化学努力，类似于烹饪一餐，耶鲁大学的一项新研究详细说明了精心设计这些步骤的必要性。在蔬菜之前，细胞会煮肉吗?或者这些菜是同时煮熟的吗?由Karla Neugebauer领导的耶鲁小组研究了RNA剪接的复杂性 - 去除了由DNA编码的RNA片段(称为内含子)，这些片段不包含制作蛋白质的说明。的剪接机制拆线RNA区段一起成成熟的信使RNA，反过来设置运动中的细胞的蛋白质生产机器的精确副本。之前认为剪接在RNA片段转录后很好地发生。耶鲁大学的研究人员发现，一旦从DN

今天，推出了第15版人类蛋白质图谱。新版本包括来自不同来源的数据，这使得可以对RNA和蛋白质水平的组织谱进行比较。仔细观察人体组织或细胞中的健康和疾病状况，可以了解更多信息，从而改善医疗保健。为了进行这种比较，研究人员首先需要了解人体是如何建立的。一种方法是分析转录组。这意味着研究哪些基因被激活以在组织或细胞样品中产生蛋白质。人类生物学分三个步骤构建; 从DNA到RNA再到蛋白质。需要将DNA代码复制到RNA中，然后读取以制作蛋白质。检测和计数蛋白质分子非常复杂，科学家们需要不同的方法

纤维素是由复杂的葡萄糖连接链构成的坚韧的生物聚合物，为绿色植物的细胞壁提供结构。科学家们希望，总有一天，这种无处不在的构造块，即地球上最丰富的多糖，充斥着太阳能，有朝一日将成为清洁能源生物燃料的廉价和可靠的原料。太平洋西北国家实验室和威斯康星大学麦迪逊分校的科学家最近通过调查纤维杆菌琥珀酸S85(一种在奶牛和其他食草动物瘤胃中发现的厌氧细菌)解开了如何分解植物物质中的纤维素的神秘面纱。大多数厌氧微生物用纤维素酶降解纤维素，纤维素酶是自然界微生物消化机器的多酶蛋白复合物。但研究小组负责人

(Phys.org) - 麻省理工学院怀特黑德生物医学研究所和霍华德休斯医学研究所的一个研究小组在马萨诸塞州的所有人中都发现了拟南芥(一种开花芥菜植物)中的朊蛋白样蛋白。该小组发表了一篇论文，描述了他们在“美国国家科学院院刊”上的实验和成果。朊病毒是众所周知的疯牛病的原因，但它们也存在于其他动物物种中，现在，新的证据表明它们也可能出现在一些植物中。朊病毒是一种在某些条件下折叠的蛋白质，当它们发生时，它们会导致它们周围的其他蛋白质折叠，这就是它们导致奶牛神经损伤的

通过分析陶瓷碗和罐子中的蛋白质，大约8000年前生活在Çatalhöyük史前定居点的人们的饮食知识已经完成了惊人的范围和细节。利用这种新方法，一个国际研究团队确定，现在土耳其安纳托利亚中部的这个早期农场的船只含有谷物，豆类，乳制品和肉类，在某些情况下将食品缩小到特定物种。由马克斯普朗克人类历史科学研究所，柏林自由大学和约克大学的研究人员领导的国际团队发现了安纳托利亚中部Çatalhöyük定居点早期农民饮食的细节。通过分析从遗

阿尔伯特爱因斯坦医学院的科学家们首次开发出一种技术，使他们能够“看到”单个分子的信使RNA，因为它们被转化为活的哺乳动物细胞中的蛋白质。今天在线发表在“ 科学”杂志上的最新研究结果使用了这项可能揭示神经系统疾病和癌症的技术。“翻译是将mRNA信息转化为蛋白质的基本生物学过程，”该论文的资深作者，解剖学与结构生物学联合主席，爱因斯坦Gruss Lipper生物光子学中心联合主任Robert Singer博士说。&ld

Ryohei Yasuda博士及其团队开发了一种名为SLENDR的方法，可以精确修饰活体样本中的神经元DNA。利用他们的新技术，研究团队能够在同一细胞中可靠地同时标记两种不同颜色的不同蛋白质。研究人员使用各种成像方法以及DNA测序来确认SLENDR方法真正准确地敲除了基因。Ryohei Yasuda，Ph.D。他在马克斯普朗克佛罗里达神经科学研究所(MPFI)的团队正在努力了解我们学习和形成记忆时大脑细胞的变化方式。但由于缺乏允许科学家在单个神经元内定位和可视化单个蛋白质的技术，该领域

蛋白质不仅仅是饮食要求。这种多样的分子几乎为生物体内的所有细胞操作提供动力。科学家可能知道蛋白质的结构或其功能，但并不总是能够将这两者联系起来。“生物学中的一个大问题是蛋白质如何做它的作用。我们认为答案取决于蛋白质的进化，”伊利诺伊大学教授兼生物信息学家Gustavo Caetano-Anollés说。地质学家发现，数十亿年前的岩石中残留着生命残余。在某些情况下，微生物和组织的保存非常好，可以检测到曾经与特定蛋白质相关的微观细胞结构。这种地质记录使

ISWI家族的蛋白质(Imitation Switch，或核小体重塑马达)具有特殊性质：尽管没有感官器官，但仍然能够评估DNA链的长度。刚刚在SISSA，MAX普朗克研究所和NIH开展的“统计力学：理论与实验期刊”上发表的一项研究发现了它的工作原理。将染色体描绘成一串珠子。珠子实际上被称为核小体，由构成染色体本身的DNA链形成，紧紧缠绕在蛋白质周围，称为组蛋白，有点像线轴。核小体通过相同DNA链的不同长度的区段彼此连接。通过称为“重塑马达&rdquo

所有T工程团队都设计了一种更简单的方法，可以将治疗性蛋白质长时间保存在需要的地方。这一发现是一种潜在的改变游戏规则，用于治疗常常需要多次注射或每日服用药物的慢性疾病或伤害。几十年来，生物医学工程师一直在努力将蛋白质包裹在纳米粒子中以控制它们的释放。现在，由大学教授Molly Shoichet领导的一个研究小组已经证明蛋白质可以在几周甚至几个月内释放，而不会被封装。在这种情况下，研究小组专门研究了中风和脊髓损伤后与组织再生相关的治疗性蛋白质。“这是一个令人惊讶和意想不到的发现